home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00093 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.2 KB  |  28 lines
  1. *************************************************
  2. * Chloramphenicol acetyltransferase active site *
  3. *************************************************
  4.  
  5. Chloramphenicol  acetyltransferase  (CAT)   (EC 2.3.1.28)  [1]  catalyzes  the
  6. acetyl-CoA dependent  acetylation of chloramphenicol (Cm), an antibiotic which
  7. inhibits prokaryotic peptidyltransferase activity.  Acetylation  of  Cm by CAT
  8. inactivates the  antibiotic.  A  histidine  residue, located in the C-terminal
  9. section of  the  enzyme,  plays  a central role in its catalytic mechanism. We
  10. derived a    signature    pattern from the region surrounding this active site
  11. residue.
  12.  
  13. -Consensus pattern: Q-[LIV]-H-H-[SA]-x(2)-D-G-[FY]-H
  14.                     [The second H is the active site residue]
  15. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  16. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  17.  
  18. -Note: there is a second family of CAT [2], evolutionary unrelated to the main
  19.  family described  above.   These  CAT  belong to the cysE/lacA/nodL family of
  20.  acetyltransferases (see the relevant section).
  21.  
  22. -Last update: December 1992 / Text revised.
  23.  
  24. [ 1] Shaw W.V., Leslie A.G.W.
  25.      Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 20:363-386(1991).
  26. [ 2] Parent R., Roy P.H.
  27.      J. Bacteriol. 174:2891-2897(1992).
  28.